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北京医科大学口腔医院胶原蛋白

作者:陕西保健网
来源:http://www.xapfxb.com/yuer
更新日期:2021-02-06 00:42

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2021年2月6日发(作者:口腔疾病)
胶原蛋白


胶原蛋白是哺乳动物体内含量最丰富的蛋白质
,
广泛存在于动物的皮、骨、
软骨、牙齿、肌腱、韧带和血管中
,
起着支撑器官、保护机体的重要功能
,

是组成细胞间质的重要功能蛋白质。胶原蛋白在脊椎动物体内含量丰富
,
约占
体内蛋白质总量的
25%-30%,
人体皮肤组分的
70%
是胶原蛋白
,
大约相当于体重

6%


1.
胶原蛋白的氨基酸组成与分类

在组成上
,
胶原蛋 白富含除色氨酸、半胱氨酸和酪氨酸外的
18
种氨基酸
,
包括
7种人体必需的氨基酸。胶原蛋白中甘氨酸
( Gly)
、丙氨酸
(Ala)
、脯氨

( Pro)
和谷氨酸
(Glu)
含量较高
,
特别是甘氨酸的含量几乎占了
1 /3;
胶原蛋
白中脯氨酸和羟脯氨酸
(Hyp)
的含量是各种蛋白质中含量最高的
;
胶原蛋 白中存
在的羟基赖氨酸在其它蛋白质中不存在
,
羟基脯氨酸和焦谷氨酸在一般蛋白质中
也很少见。

胶原蛋白一级结构的特征是含有甘氨酸的三联体
(Gly- X-Y)
重复排列,其

X

Y
多为脯氨酸和羟脯氨酸,通常由
3
条多肽链构成三股螺旋结构,分子
量约
30
万道尔顿。胶原蛋白独特的三重螺旋结构
,
能使其分子结构非常稳定
,并具有独特的纤维状结构以及良好的生物相容性、可降解性和低抗原性等生物
活性。
根据胶原蛋白在体内的分布和功能特点
,
目前将胶原分成间质胶原、基底膜
胶原和 细胞外周胶原。间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分
,
包括Ⅰ、
Ⅱ、Ⅲ型胶 原蛋白分子
,
它主要分布于皮肤、肌腱等组织。目前已发现
20
种以
上类型的胶原蛋白,各型间的不同之处在于三股螺旋中断形成的多肽片段不同,
从而折叠成不同的三维 空间结构。在鱼肌肉、鱼皮和鱼鳞中主要含有Ⅰ型和Ⅴ
型胶原蛋白。

2.
胶原蛋白的制备

2.1
酸碱法

胶原蛋白 的肽链,其端基和侧链含有氨基和羧基,具有较多碱性和酸性基
团,它们在溶液中可与酸或碱作用,破坏 胶原分子间及肽链间的离子键和氢键,
从而导致胶原吸水膨胀。随着作用时间延长,胶原分子中各种次级 键和交联键
逐渐被破坏,胶原发生溶解,胶原逐步由大肽水解成小肽,并最终水解成氨基
酸。< br>
酸法处理中能使水解物最大程度地保持三螺旋结构,从而可得到具有良好
生理活性的胶 原分子。叶易春等探究了酸法提取猪皮胶原的工艺条件与水解物
分子量的关系,研究中通过控制热动力学 条件对胶原进行不同程度的水解,可
以得到分子量大但分布较窄的胶原蛋白,同时也可得到分子量较小、 分布分散
的水解产物。

强碱能破坏胶原肽链间的交联键,产生游离的肽链,并逐步使 肽链主链断
裂成多肽,进而水解成小肽或氨基酸。此外,碱水解还会使胶原中的酰胺氮受
到损失 ,并导致氨基酸消旋。

2.2
酶法

酶可通过作用不同类型的肽 键,利用其催化专一性水解肽链成肽,进而生
成小肽或氨基酸。可催化水解胶原蛋白的酶种类较多,它们 的作用位点不同,
产物区别也较大。如胰凝乳蛋白酶的专一性袋穴相对较宽,且完全由疏水基团
排列而成,因而能接纳体积较大的芳香族氨基侧链,如酪氨酸、色氨酸、苯丙
氨酸,并有助于底物的定向 ,使之靠近催化基团。

酶催化水解胶原蛋白有其不可比拟的优点,如反应温度低,迅速快,污 染
小,产物理化性质稳定,同时还可利用固定化酶技术提高酶利用率。由于酶催
化的选择性,酶 解产物的分子量分布往往不连续,主要集中在一个较窄的范围
内,因此可以根据所用酶的特性,从理论上 预测水解产物的分子量大小,这为
胶原蛋白的选择水解和定向应用提供了思路。如贾建萍等以胰酶水解鱼 皮胶原,
在酶用量
0.15%
、料液比
2.0

55
℃和
pH 7.0
条件下,酶解液中寡肽含量达
6.84 g
·
100mL


2.3
结合法

结 合法基于酸、碱、酶等条件的优化组合,结合法基于酸、碱、酶等条件
的优化组合,可以弥补单一方法水 解胶原的不足,目前较成熟的方法有碱酶结
合和酸碱交替法,此外多酶混合交替法也成为研究热点之一。 碱酶结合法操作
简便,通过条件控制可得到分子量分布不同的水解产物。多酶协同及混合交替
法 可实现胶原的高效定向水解,并能最大程度地保留产物的生物活性,因此该
法是胶原控制水解的一个重要 发展方向。李岩等利用枯草杆菌碱性蛋白酶和黑
曲霉酸性蛋白酶处理猪皮,得到了分子量小于
1 000
的胶原寡肽。

2.4
鱼皮胶原蛋白提取

我国的水产品加工率不足
30%


而发达国家水产品的加工率在< br>80%
以上。在
鱼类的分割加工过程中会产生出大量下脚料,其质量占鱼体总重的
30%

50%

其中约
10%
是鱼皮。目前,这些鱼皮 并没有被充分利用,大部分作为废弃物被丢
弃,造成资源浪费的同时还会严重污染环境。鱼皮中的主要成 分为胶原蛋白
(占总质量
80%
以上),对鱼皮胶原进行局部水解,将其中的胶原蛋白 提取出来,
可作为一种高档材料广泛应用于医药、食品及化妆品领域。因此,有效利用水
产加工 过程中产生的鱼皮废弃物提取胶原蛋白,不仅可以变废为宝,而且可作
为一种新型安全的胶原蛋白资源, 从水产品分割加工的下脚料鱼皮中提取高价
值的胶原蛋白,

不仅可以充分利用资源、 提高鱼类加工的附加值、增加经济效
益、促进鱼类加工业的发展,

同时对环境保护也具有十分重要的意义。


如下图为从鱼皮中提取胶原蛋白的工艺流程







上清液即为胶
原蛋白粗提液

利用盐溶盐
析,粗提

20

提取
48h, 4


10,000

/

离心
30 min
胃蛋白酶与原料
1:10
,酶解

草鱼皮

含双氧水和
NaOH

液中,脱色去除脂肪

浸泡一定时间

绞碎,依次用正丁
醇,自来水清洗

利用电泳技术提纯,喷雾干燥得胶原蛋白

3
基本特性

3.1
粘度

胶原蛋白的水溶液具有一定的粘度。胶原蛋白溶液的粘度受到 以下各种因
素的影响。
(1)
各种原材料的不同,从根本上影响着胶原蛋白的粘度。 如较多
的陆生动物来源的胶原蛋白比水生动物来源的胶原蛋白的粘度高。
(2)
胶原 蛋
白的氨基酸组成影响着胶原蛋白溶液的粘度,当胶原蛋白含有较多的疏水性氨
基酸时,其粘度 较低。
(3)
提取方法对粘度的影响,
Motero
等研究发现,


法提取的过程中,

胶原蛋白中疏水性氨基酸的组成发生了变化,从而影响了胶
原的粘度。
(4) 胶原蛋白溶液的粘度与外界环境的温度有很大的关系,可溶性
胶原蛋白加热至一定温度后,粘度下降 。

3.2
凝胶性

凝胶性是指蛋白质产品在一定的条件下具有形成 凝胶的能力。胶原蛋白在一
定的条件下可以形成凝胶,形成凝胶后,不但是水的载体,而且还是风味剂、
糖及其它配合物的载体。凝胶性对火腿、香肠等碎肉食品是非常有利的,可以
达到改善产品的质 地、口感和提高产品的保水性等目的。

凝胶强度是衡量胶原蛋白凝胶性强弱的重要指标之一。 而凝胶强度的大小受
各种因素的影响,如胶原蛋白的组成、提取工艺、胶原蛋白的浓度温度、盐浓
度、酸度、时间等。研究发现经过氢氧化钙溶液的前处理可以提高产物胶原蛋
白的凝胶强度。实验表明 ,凝胶强度还与形成凝胶的时间有很大的关系
.
现凝胶
强度还与凝胶形成时的外界温度 有关,随着温度的升高而呈线性下降。蛋白质
溶液的凝胶强度还受其组成氨基酸的影响,当疏水性氨基酸 较多时,胶原的凝
胶强度会较低,这一特性与疏水性氨基酸较多粘度较低是一致的。

3.3
热变性温度

研究表明,来源于哺乳动物的胶原蛋白的热变性温度较高,一般在
40


41
℃,而来源于水生生物的胶原蛋白的热变性温度较低,

一般不超过
30
℃。
Grossman
等指出,鱼类胶原蛋白的 热变性温度较低的原因是它们含有的羟脯氨
酸少。研究表明,胶原的热稳定性与全部的亚氨基酸尤其是羟 脯氨酸的含量之

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