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酶动力学——米氏动力学原理
摘要
:
酶是蛋白质分子,通常操纵其他分子
-
的酶的底物。这些目标
分子结合到酶的活性部位,
并转化为产品,
通过一个已知的酵素作用
机制的一系列步骤。
这些机制可以分为单基和多基体的机制。
对酶动
力学研究,只能绑定一个基板,如磷酸丙糖异构酶,旨在衡量亲和力
与该酶结合本衬底 和周转率。
当酶结合多个基板,
如二氢叶酸还原酶,
酶动力学还可以显示的顺序,并结 合这些基板在哪些产品发布顺序。
例如,
结合的酶底物和释放一个多种产品的蛋白酶,
它劈开成两个多
肽底物蛋白产品之一。如
DNA
连接一个核苷酸的
DNA聚合酶。虽
然这些机制往往是一系列复杂的步骤,通常就是一个速率决定步骤,
确定整体动 力学。
这个速率决定步骤可能是一种化学反应或酶的构象
变化或基板。
并非所有的生物 催化剂的酶是蛋白质
;
如核糖体
RNA
的
核酶和基催化剂是必不可少 的许多细胞功能,
如
RNA
的剪接和翻译。
核酶和酶之间的主要区别是,RNA
的核苷酸组成的催化剂,而酶的
氨基酸组成。
核酶也履行了反应较有限,< br>但他们的反应机制和动力学
进行分析,可以以同样的方法分类。
关键词:
周转率
酶动力学
米氏方程
进度曲线
一般原则
反应发生率增加为底物浓度的增加,而 在由一种酶催化反应衬底
非常高浓度饱和使用完全相同的反应物,
并产生完全一样的反应相同< br>的产品。
像其他催化剂,
酶不改变基材和产品之间的平衡位置。
但是,
酶催化反应动力学研究显示饱和。
对于给定的酶浓度和底物浓度较低
时,
反应速率与底 物浓度的增加而呈线性,
酶分子在很大程度上是免
费的催化反应,增加底物浓度增加速率是指该 酶和底物分子彼此相
遇。但是,在相对较高的底物浓度,反应速度渐近接近理论最大值
;
酶的活性部位几乎所有被占领的,反应速度是由内在的酶周转率决
定。
两个最重要 的一种酶的动力学性质是如何迅速成为一个特定酶底物
饱和,最大速度,
可以实现的。了解这些 特性意味着什么可以做的一
种酶,能在细胞中的酶将展示如何应对这些条件的变化。
酶活性测定
进度曲线的酶反应。在初始利率期斜率 为反应初始速率如米氏方
程描述的,酶浓度变化是实验室检测程序,测量酶反应速率。由于酶
的 反应,
他们不消耗催化,
酶检测通常遵循的任何底物或产物的浓度
变化来测量反应速率 。
有多种方法测量。
分光实验观察之间的产物和
反应物的光吸收变化
;
辐射实验涉及注册或放射性来衡量产品的数量
随着时间的推移作出释放。
光度法检测是最方便 ,
因为它们允许的反
应速度要连续测量。
虽然辐射检测要求拆除和样本,
他们 通常是非常
敏感,可以测量酶的活性非常低的水平计算。
最敏感的酶检测通过使用聚 焦显微镜观察激光单酶分子的变化,
因为它们催化的反应。
这些测量或者使用的辅助因子荧光变 化过程中
酶的反应机制,荧光染料或添加到蛋白质的具体地点,报告活动,在
催化发生。
这些研究提供了动力学和动力学的新视角单酶,
而不是传
统的酶动力学,它遵守了酶分子的数 百万人口的平均行为。
大多数研究酶动力学精力放在初步的,
线性的酶反应的一部分。
但
是,
它也可以测量反应完全符合这一曲线和数据,
以一个非线性方程。
这种测量方法称为酶反应进度曲线分析。
这种方法是快速动力学作为
替代当初始速度太快精确测量有用。
单底物反应
单底物酶的 机制,包括如二磷酸变位酶异构酶、腺苷酸环化酶的
分子裂解酶与核酶,
RNA
的酶。 然而,有些酶只有一个单一基板不
属于这一类机制。
过氧化氢酶就是这样一个例子,
因 为这种酶与过氧
化氢底物分子的第一反应,
变成氧化,
然后由第二个分子的基质减少。
米氏动力学
作为 酶催化反应饱和,
其催化速率并没有显示出增加基板线性响
应。
如果反应初速度超过了 底物浓度范围,
反应速率增加为酶浓度的
增加,在米氏的单底物反应动力学模型,显示在右边。 有一个初步的
酶之间é和底物
S
双分子反应,形成酶底物复合物的
ES
。尽管酶的
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本文更新与2021-01-26 03:20,由作者提供,不代表本网站立场,转载请注明出处:http://www.xapfxb.com/yuer/427454.html