氨基酸种类文档

2021年1月25日发(作者：侯耀华)


20
种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团
R
的不同。
通常根据
R
基团的化学结
构或性质将
20
种氨基酸 进行分类

根据侧链基团的极性



1
、非极性氨基酸（疏水氨基酸）
8
种


丙氨酸（
Ala
）缬氨酸（
Val
）亮氨酸（
Leu
） 异亮氨酸（
Ile
）脯氨酸（
Pro
）苯丙氨酸
（
Phe< br>）



色氨酸（
Trp
）蛋氨酸（
Met
）



2
、极性氨基酸（亲水氨基酸）：



1
）极性不带电荷：
7
种



甘氨酸（
Gly
）丝氨酸（
Ser
）苏氨酸（
Thr
）半胱氨酸（< br>Cys
）



酪氨酸（
Tyr
）天冬酰胺 （
Asn
）谷氨酰胺（
Gln
）



2
）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）

3
种

赖氨酸（
Lys
）精氨酸（
Arg
）组氨酸
（
His）

3
）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）

2
种

天冬氨酸（
Asp
）谷氨酸（
Glu
）

根据氨基酸分子的化学结构



1
、

脂肪族氨基酸：



丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺



2
、

芳香族氨基酸
：苯丙氨酸、酪氨酸



3
、

杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸



4
、

杂环亚氨基酸：脯氨酸

从营养学的角度



1
、
必需氨基酸
（
essential amino acid
）
：

指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，
必需由食物蛋白供给，
这些氨基酸称为必需氨基酸。
成 人必需氨
基酸的需要量约为蛋白质需要量的
20%
～
37%
。共有< br>8
种其作用分别是：



赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆 的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、
黄体及卵巢，防止细胞退化；



色氨酸：促进胃液及胰液的产生；



苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；



蛋氨酸（甲硫氨酸 ）
：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功
能；



苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；



异亮 氨酸：
参与胸腺、
脾脏及脑下腺的调节以及代谢；
脑下腺属总司令部作用于甲状腺、< br>性腺；



亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；



缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。



2
、
半必需氨基酸和条件必需氨基酸
：


1



精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病 毒性黄疸等病的
有效药物。



组氨酸：
可作为生化试剂 和药剂，
还可用于治疗心脏病，
贫血，
风湿性关节炎
等的药物。



人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，
但通常不能满足正常的需要，
因此，
又被称为半必需
氨基酸或条件必需氨基酸，
在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。
人体对必需氨基酸的需要量
随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。
（近年很多 资料和教科书将组氨酸划入成人
必需氨基酸）



3
、非必需氨基酸（
nonessentialamino acid
）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单
的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、 丙氨酸等氨基酸。

编辑本段
氨基酸的缩写符号




名称

丙氨酸

精氨酸

天冬氨酸

半胱氨酸

谷氨酰胺

谷氨酸

组氨酸

异亮氨酸

甘氨酸

名称

天冬酰胺

亮氨酸

赖氨酸

甲硫氨酸

苯丙氨酸

脯氨酸

丝氨酸

苏氨酸

色氨酸

名称

酪氨酸

缬氨酸

三字符号

Ala

Arg

Asp

Cys

Gln

Glu/Gln

His

Ile

Gly

三字符号

Asn

Leu

Lys

Met

Phe

Pro

Ser

Thr

Trp

三字符号

Tyr

Val

单字符号

A

R

D

C

Q

E

H

I

G

单字符号

N

L

K

M

F

P

S

T

W

单字符号

Y

V

编辑本段
性质

一般性质

缬氨酸


2



无色晶体，熔点极 高，一般在
200
℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味
甜，有的味苦，
谷氨酸的单钠盐有鲜味，
是味精的主要成分。
各种氨基酸在水中的溶解度差
别 很大，
并能溶解于稀酸或稀碱中，
但不能溶于有机溶剂。
通常酒精能把氨基酸从其溶液 中
沉淀析出。

紫外吸收性质



氨基酸的一个 重要光学性质是对光有吸收作用。
20
种
Pr
——
AA
在可 见光区域均无光
吸收，在远紫外区（
<220nm
）均有光吸收，在紫外区（近紫外区 ）
（
220nm
—
300nm
）只
有三种
AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的
R
基
含有 苯环共轭双键系统。
苯丙
AA
最大光吸收在
259nm
、
酪
AA
在
278nm
、
色
AA
在
279nm
，
蛋白质一般都含有这三种
AA
残基，所以其最大光吸收在大约
28 0nm
波长处，因此能利用
分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。
分光光度法测定蛋 白质含量的依据是
朗伯
—
比尔定
律
。在
280nm
处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。


氨基酸

酸碱性质



1
、两性解离与等电点



氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。
所谓两性离子 是
指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的
NH3
正

缬氨酸离子和能接受质子的
COO-
负离子，因此氨基酸是两性电解质。



氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的
PH
值， 改变
PH
值可以使氨基
酸带正电荷或负电荷，
也可使它处于正负电荷数相等，
即净电荷为零的两性离子状态。
使氨
基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液< br>PH
值称为该
AA


2
、解离常数



解离式中
K1
和
K2′
分别代表
α< br>－碳原子上
-COOH
和
-NH3
的表现解离常数。
在生化上 ，
解离常数是在特定条件下
（一定溶液浓度和离子强度）
测定的。
等电点的计 算可由其分子上
解离基团的表观解离常数来确定。



氨基酸解离常数列表：



缩写

中文译名

支链

分子量

等电点

羧基解离常数

氨基解离常数

Pkr(R) R
基



Gly G
甘氨酸

亲水性

75.07 6.06 2.35 9.78 -H




Ala A
丙氨酸

疏水性

89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3



3



Val V
缬氨酸

疏水性

117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2




Leu L
亮氨酸

疏水性

131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2




Ile I
异亮氨酸

疏水性

131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3




Phe F
苯丙氨酸

疏水性

165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5




Trp W
色氨酸

疏水性

204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6




Tyr Y
酪氨酸

疏水性

181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH


Asp D
天冬氨酸

酸性

133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH




Asn N
天冬酰胺

亲水性

132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2




Glu E
谷氨酸

酸性

147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH




Lys K
赖氨酸

碱性

146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2




Gln Q
谷氨酰胺

亲水性

146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2




Met M
甲硫氨酸

疏水性

149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3




Ser S
丝氨酸

亲水性

105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH




Thr T
苏氨酸

亲水性

119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH


Cys C
半胱氨酸

亲水性

121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH




Pro P
脯氨酸

疏水性

115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6




His H
组氨酸

碱性

155.16 7.60 1.80 9.33 6.04


Arg R
精氨酸

碱性

174.20 10.76 1.82 8.99 12.48


3
、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离



解离原则：先解离
α
-COOH
，随后其他
-COOH< br>；然后解离
α
-NH3+
，随后其他
-NH3
。
总之 羧基解离度大于氨基，
α
-C
上基团大于非
α
-C
上同一基 团的解离度。
等电点的计算：
首
先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的 对数的算术平均值。一般
PI
值等于
两个相近
PK
值之和的一半。如 天冬氨酸

赖氨酸。



4
、氨基酸的酸碱滴定曲线



以甘氨酸为例：
摩尔
甘氨酸溶于水时，溶液
PH
为
5.97
，分别用标准
N aOH
和
HCL
滴
定，以溶液
PH
值为纵坐标，加入
HCL
和
NaOH
的
摩尔数
为横坐标作图，得到滴定曲线。
该曲线一个十分重要的特点就是在
PH=2.34
和
PH=9.60
处有两 个拐点，分别为其
PK1
和
PK2
。

规律：
pH时
,[R]>[R±]>[R];
pH>pK2′
时，
[R]>[R±
]>[R+];
pH=pI
时，净电荷为
零，
[R]=[R-]; pH时，净电荷为
“+”
；

pH>pI
时，净电荷为
“
-
”
。

编辑本段
基本反应及检测



1
、
茚三酮反应
（
ninhydrin reaction
）



试剂

颜色

备注



茚三酮
（弱酸环境加热）

紫色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色）

（检验
α
－氨基）



2
、
坂口反应

（
Sakaguchi reaction
）


4


丙氨酸

α
-
萘酚
+
碱性次溴酸钠

红色



（检验胍基

精氨酸有此反应）



3
、米隆反应（又称米伦氏反应）



HgNO3+HNO3+
热

红色

（检验酚基

酪氨酸有此反应，未加热则为白色）



4
、
Folin- Ciocalteau
反应（
酚试剂反应
）



磷钨酸
-
磷钳酸

蓝色

（检验酚基

酪氨酸有此反应）



5
、黄蛋白反应



浓硝酸煮沸

黄色

（检验苯环

酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应）



6
、
Hopkin-Cole
反应（乙醛酸反应）



加入乙醛酸混合后徐徐加入
浓硫酸

乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环

（检验
吲哚
基

色氨酸有此反应）



7
、
Ehrlich
反应



P-
二甲氨基苯甲醛
+
浓盐酸

蓝色

（检验吲哚基

色氨酸有此反应）



8
、硝普盐试验



Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+
稀氨水

红色

（检验巯基

半胱氨酸有此反应）



9
、
Sulliwan
反应



1
，
2
萘醌、
4
磺酸钠
+Na2SO3
红色

（检验巯基

半胱氨酸有此反应）


氨基酸

10
、
Folin
反应



1
，
2
萘醌、
4
磺酸钠在碱性溶液

深红色

（检验
α
－氨基酸）



肽键
（
peptide
bond
）
:
一个氨基酸 的羧基与另一个氨基酸的氨基
缩合
，除去一分子水
形成的
酰胺
键。< br>


肽
（
peptide
）
:
两 个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽

5

键相连的化合物，蛋白质不完全
水解
的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为
2个、
3
个
和


缬氨酸

4
个等不同而分别称为
二肽
、三肽和四肽等，一般含
10
个以下氨基酸组成的称
寡肽
（
oligopeptide
）
，由
10
个以 上氨基酸组成的称
多肽
（
polypeptide
）
，它们都简称为 肽。
肽
链
中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，
因为其氨基和羧基在生成肽键 中都被结合掉了，
因
此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为
氨基酸残基
（amino acid residue
）
。



多 肽有开链肽和环状肽。
在人体内主要是开链肽。
开链肽具有一个游离的氨基末端和一
个 游离的羧基末端，分别保留有游离的
α
－氨基和
α
－羧基，
故又称为
多肽链
的
N
端（氨基
端）和
C
端（羧基端）
，书写时一般将
N
端写在分子的左边，并用（
H
）表示，并以此开始
对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的
C
端写在分子的右边，并用（
OH
）来表
示。
目前已有约
20
万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸 组成和排列顺序被测定了出来，
其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用 。



多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。
其中
谷胱甘肽
在
红细胞
中含量丰富，
具
有保护
细胞膜
结构及使细胞内酶蛋白处于还原、
活性
状态
的功能。
而在各种多肽中，
谷胱甘
肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其
γ
－羧基与半胱氨酸的
α< br>－氨基
脱水缩合
生成肽键
的，且它在细胞中可进行可逆的
氧化还原反应
，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。



近年来一些具有强大
生物活性
的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大


亮氨酸

多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些
“
脑肽
”
与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为
都有密切关系，
这增加了人们对 多肽重要性的认识，
多肽也已成为
生物化学
中引人瞩目的研

6