钟晓红生物化学名词解释与问答题

2021年2月12日发(作者：绿色减肥药)
?
举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。

1
）一级结构是空间结构的基础

例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二 硫键的配对方式与天然分子相同。说明
蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。

2
）一级结构与功能

（
1
）一级结构相似的多肽或蛋 白质，其空间结构、功能亦相似。如哺乳动物的胰岛
素分子等。

（
2
）
有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及
生理功能。如 镰刀型血红蛋白贫血病。

（
3
）蛋白酶原的激活


?
试述蛋白质二级结构的形成基础及几种构象特点。

二级结构的基础是肽平 面，
其构象包括
α
-
螺旋、
β
折叠、
β
转 角、
无规则卷曲。
（
1
）

?
-
螺旋特征是：

①以肽键平面为单位
,
右手螺旋；


②每螺旋圈
3.6
个氨基酸残基，螺距
0.54nm
；


③氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行；


④氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响
α
螺旋的形成和稳定。

（
2
）
?
-
折叠的特征：

①多肽链较伸 展，
呈锯齿状结构，
氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方；

②两 条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向
可相同，也可相反；

③氢键稳固

β
—折叠结构。

?
蛋白质的三级结构的含义及维持其构象稳定的作用力。

整条肽链中全部氨 基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布
位置。主要作用力为疏水键、离子键、氢 键和
Van der Waals
力


?
蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。

在某些物理和化学因素作用下， 其特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，
导致其理化性质改变和生物活性丧失。
如加热 、
乙醇等有机溶剂、
强酸、
强碱、
重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非 共价键和二硫键，不改变蛋白质的
一级结构。举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外
,
防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。


?
举例说明蛋白质空间结构与功能关系。

分子的构象与功能的关系

1
）蛋白质变性：一级结构不变，但空间构象改变，进而使蛋白质的生物学活性、理
化 性质也改变。

2
）肌红蛋白与血红蛋白：氨基酸序列差别很大，但在血红素周围的构 象高度相似，
均有对氧的结合能力。

3
）酶的别构调节

4
）四级结构与功能：亚基构象改变可传递，进而影响其他亚基的构象改变及生物学
活性。如别 构调节、协同效应、血红蛋白的氧解离曲线。


?
试述酶促反应的特点
?
酶与一般催化剂的相同点：

⑴ 在反应前后没有质和量的变化；⑵只能催化热力学允
许的化学反应；⑶加速可逆反应的进程，不改变反应 的平衡点。

酶催化作用的特点：⑴酶促反应具有极高的效率；

⑵

酶促反应具有高度的特异性
（
Specificity
）
；

⑶酶促反应的可调节性；

⑷活性的不稳定性。


?
试述结合酶的组成特点及其
B
族维生素在其中的作用
?

VB1
参与组成的辅酶①
α
-
酮酸氧化脱羧酶的辅酶②转酮醇酶的辅 酶

VB2
是体内氧化还原酶的辅基
,
如：
琥珀酸脱氢酶、
黄嘌呤氧化酶及
NADH
脱氢酶等，
主要起氢传递体的作用。
< br>VPP
的活体形式
NAD+
和
NADP+
在体内是多种不需氧 脱氢酶的辅酶。

VB6
参与组成的辅酶①

氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶

②
δ
-
氨基
γ
-
酮戊
酸
(ALA)
合成酶的辅酶

③糖原磷 酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解为
1-
磷
酸葡萄搪的过程。

泛酸参与组成的辅酶在体内
CoA
及
ACP
构成酰基转移酶的辅酶。

生物素是体内多种羧化酶的辅酶，参与
C02
的羧化过程

叶酸的活体形式
FH4
是一碳单位转移酶的辅酶，起一碳单位传递体的作用。


?
酶促反应速度受哪些因素影响
?
影响因素包括有：底物浓度、酶浓度、
pH
、温度、激活剂、抑制剂等。

当底物浓度较低时：反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。随着底物

浓度的增高：反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。当底物浓度高

达一定程度：反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。

当
[S]
＞＞
[E]
，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。

在一定温度下，酶促反应速度达最大值，这个温度称为酶的最适温度。低温时，

酶活 性受到抑制（但未失活）
，温度回升，酶可恢复活性；高温＞
60
℃，酶开

始变性，
80
℃变性不可逆，失去活性。

PH
影响：E
活性中心必需基团、
S
中基团的解离状态。在某一
PH
条件下 ，酶的催化
能力最强，酶促反应速度达最大值，此时的
PH
称为酶的最适
PH
。

抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制、可逆性抑制。


?
试述酶原激活的机制及某些酶以酶原形式存在的生理意义
?
酶原分子内肽 键的一处或多处断裂，进而使分子构象发生一定程度的改变，从而形
成或暴露酶的活性中心部位。

生物学意义：

1
）保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏。

2
）保证合成的酶在特定部位和环境中发挥起生理作用。

如消化系统：以蛋 血酶原形式分泌，避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身消化。凝血
系统：血管内，凝血酶原没有凝血作用， 保证了血流畅通。可以视为酶的储存
形式。


?
.
哪些
B
族维生素参与糖代谢，
试从辅酶的形式、参与的代谢及其在反应中的作用
等来总结。

维生素
B1
在糖代 谢中具有重要作用，缺乏可引起脚气病。
TPP
是
α
-
酮酸氧化脱羧 酶
的辅酶，也是转酮酶的辅酶，且
TPP
在神经传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶< br>的活性。


?
简述蛋白聚糖的功能。

（一）聚糖可影响糖蛋白生物活性

?

保护糖蛋白不受蛋白酶的水解，延长其半衰期；

?

蛋白质的聚糖也可起屏障作用，影响糖蛋白的作用；

?

聚糖还可以避免蛋白质中抗原决定簇被免疫系统识别而产生抗体。

（二）对糖蛋白新生肽链的影响


参与新生肽链的折叠并维持蛋 白质的正确的空间构象；影响亚基聚合；糖蛋
白在细胞内的分拣和投送。

（三）聚糖对蛋白质在细胞内的分拣、投送和分泌中的作用

有些蛋白质的投送信号存在于肽链内，但有些是与其糖链有关。

（四）糖蛋白聚糖具有分子间的识别作用

聚糖中单糖分子连接的多样性是聚糖起到分子识别作用的基础。

受体与配体识别和结合也需聚糖的参与。

细胞表面糖复合物的聚糖还能介导细胞
-
细胞的结合。


?
.
简述糖蛋白的
N-
连接寡糖链的结构及分型。

糖蛋白的糖链与蛋白部分的
Asn-X-Ser
序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N-
连接糖
蛋白。
①高甘露糖型②复杂性③杂合型



?
糖酵解途径中
ATP
是如何产生和利用
?
方式：底物水平磷酸化，是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式，是某些细

胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。


?
试述三羧酸循环的主要过程和生理意义。

TAC
指乙酰
CoA
和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢

脱羧，又生成草酰 乙酸，再重复循环反应的过程。
TAC
过程的反应部位是线粒体。经
过一次三羧酸循环 ，消耗一分子乙酰
CoA
，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物
水平磷酸化。生成
1
分子
FADH2
，
3
分子
NADH+H+
，< br>2
分子
CO2
，
1
分子
GTP
。关
键酶有：柠檬酸合酶、
α
-
酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。整个循环
反应为不可逆反应

生理意义：是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的

枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；为呼吸链提供
H+ + e
。


?
简述磷酸戊糖途径的生理意义。

为核苷酸的生成提供核糖，提 供
NADPH
作为供氢体参与多种代谢反应：
1.
NADPH
是体
内许多合成代谢的供氢体；
2.
NADPH
参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转
化有关；
3. NADPH
可维持
GSH
的还原性


?
试述糖异生途径中哪些反应和酶与糖酵解途径不同
?

酵解途径中有
3
个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代
替 。酵解中的不可逆反应即：
G
在己糖激酶的作用下转变成
G-6-P,F-6-P在磷酸
果糖激酶
1
作用下转变为
F-1
，
6-2P，
PEP
在丙酮酸激酶作用下转变为丙酮酸。
糖异生是：①丙酮酸在丙酮酸羧化酶 作用下转变成草酰乙酸，草酰乙酸在磷酸烯
醇式丙酮酸羧激酶转变成
PEP
后再进入糖 异生途径。②
1,6-
双磷酸果糖

转变为

6-
磷酸果糖由果糖双磷酸酶催化③
6-
磷酸葡萄糖水解为葡萄糖由葡萄糖
6
磷酸 酶
催化。


?
试述血糖的来源和去路。


血糖来源于食物的消化和吸收，还可由肝糖原分解以及体内非糖物质经糖异生而来。
最终可经有氧氧化彻底转变成水和
CO2
，还可在肝脏合成糖原，也可通过磷酸戊
糖途 径转变成其他糖，最后还可通过脂类、氨基酸代谢转变成脂肪和氨基酸。


?
.
简述脂肪动员的基本过程
,
及激素对其影响作用？
< br>首先是脂解激素与其受体结合，
激活
G
蛋白，
由活化的
G蛋白激活腺苷酸环化酶，
然后
ATP
在腺苷酸环化酶的作用下转变成
CA MP
，
CAMP
又可激活
PKA
，无活性的激
素敏感性甘油 三酯脂肪酶（
HSL
）在活化的
PKA
的作用下转变成有活性的
HL S
，之
后
TG
在
HLSb
的作用下脱去一份子的
F FA
，变成甘油二酯，甘油二酯再在甘油二
酯脂肪酶作用下水解成一份子的
FFA和甘油一酯，最后甘油一酯在甘油一酯脂肪
酶的作用下水解成甘油和游离脂肪酸。


?
计算
1mol 12
碳饱和脂肪酸彻底氧化分解时生成的
ATP
数。

总反应经过< br>5
轮
β
-
氧化，生成
6
分子
CoA
，
5
分子
NADH+H+
，
5
分子
FADH2< br>，
生成
ATP 6
×
10 + 5
×
2.5 + 5
×
1.5 =80
，由于反应消耗
2
个高能磷酸键，所以最终所的能量为
80-2=78.
?

酮体是如何产生和利用的？

2
分子的乙酰辅酶
A
在乙酰乙酰
CoA
硫解酶的作用下脱去 一份子的
CoASH
，
生成乙
酰乙酰辅酶
A
，随后乙酰乙酰 辅酶
A
在
HMGCoA
合酶作用下与一份子的乙酰辅酶
A
合 成羟甲基戊二酸单酰辅酶
A
（
HMGCOA
）
，而
HMGC OA
再在
HMGCOA
裂解酶的作用下
裂解生成乙酰辅酶
A
和乙酰乙酸，
乙酰乙酸又可通过加氢生成
β
-
羟丁酸，
本过程
为可逆，另外乙酰乙酸还可脱去一份子的
CO2
生成丙酮，此步反应不可逆。

酮体是肝脏输出能源的一种形式。

酮体分子小，溶于水，能在血液中运输，可通过血 脑屏障，是肌肉尤其是脑组织
的重要能源。

肝外组织有活性较高的酮体利用酶。

酮体利用的增加可减少糖的利用，
有利 于维持血糖水平恒定，
节省蛋白质的消耗。


?
试述人体胆固醇的来源与去路。

体内的胆固醇来自食物和内源性合成，< br>乙酰
CoA
和
NADPH
是胆固醇合成基本原料，
胆固醇在在 肝细胞中转化成胆汁酸
(bile
acid)
，随胆汁经胆管排入十二指肠，是体内代谢的主要去路。胆固醇可转化为类固醇激素，胆固醇可转化为维生素
D3
的前体。< br>

?
血浆脂蛋白分为哪几类
?
各类脂蛋白在组成上和功能上 各有何特点
?
分为乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白四类
，

乳糜 微粒主要转运外源性甘油三酯及胆固醇
,
极低密度脂蛋白主要转运内源性甘
油三酯,
低密度脂蛋白主要转运内源性胆固醇
,
高密度脂蛋白主要是参与胆固醇的
逆向转运
(RCT)
，
即将肝外组织细胞内的胆固醇，
通过血循环转运到肝 ，
在肝转化
为肝汁酸后排出体外。
HDL
还是
apo
的储存 库，尤其是
apo C
Ⅱ。

?

何谓呼吸链？其排列顺序如何？

指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传 递功能的酶复合体，可通过
连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶 称
为呼吸链。氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列。



?
线粒体外的
NADH
是如何进行氧化磷酸化的？

胞浆中
NADH
通过穿梭机制进入线粒体的氧化呼吸链，胞浆中
NADH
必须经一定 转
运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。即
α
-
磷酸甘油穿梭和苹 果酸
天冬氨酸穿梭，①
α
-
磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中：首先是< br>+
-
酸二羟丙酮在线粒体胞浆侧结合，
将
NADH+H
+NADH+H
磷
的
H
离子传递给磷酸二羟丙酮形成
α
-
磷酸甘油，
后者穿梭线粒体外膜入膜间隙后，
与线粒体内膜的
FAD
结合形成
FADH2
进入呼吸链。

②苹果酸
-
天冬氨酸穿 梭主要存在于肝和心肌：
首先是
NADH+H
+
与草
酰乙酸在苹果酸 脱氢酶的作用下将
H
离子转移到苹果酸上，苹果酸穿梭线粒体内
膜入基质侧再在苹果酸 脱氢酶的作用下与
NAD+
结合重新将
H
离子捕获形成
NADH+
H
+
，
而此时生成的草酰乙酸与基质侧的谷氨酸在谷草转氨酶的作用下生成< br>α
-
酮戊
二酸和天冬氨酸，
α
-
酮戊二酸在
α
-
酮戊二酸载体作用下穿梭出内膜入胞液侧，
天冬氨酸在氨基酸酸性载体的作用下穿 梭出内膜入胞液侧，之后这
2
者再在谷草
转氨酶的作用下重新生成谷氨酸和草酰乙酸， 进入下一轮的
NADH
穿梭机制。

?

比较两条电子传递链顺序和产生
ATP
部位的异同点。

⑴
NADH
氧化呼吸链

NADH
→复合体Ⅰ→
Q
→复合体Ⅲ→
Cyt c
→复合体Ⅳ→
O2
NADH
→复合体Ⅰ→
Q
产生一份子
ATP
，
Q
→复合体Ⅲ→
Cyt
c
产生一份子
ATP
，
Cyt
c
→复合体Ⅳ→
O2
产生一份子
ATP
。

⑵琥珀酸氧化呼吸链（
FADH2
氧化呼吸链）

琥珀酸

→复合体Ⅱ

→
Q
→复合体Ⅲ→
Cyt c
→复合体Ⅳ→
O2
Q
→复合体Ⅲ→
Cyt c
产生一份子
ATP
，
Cyt c
→复合体Ⅳ→
O2
产生一份子
ATP
。

?

如何理解生物体内的能量代谢以
ATP
为中心？

ATP
在能量代谢中起核心作用，
（一）
ATP
是体内能 量捕获和释放利用的重要
分子

①
ATP
是体内最重要的高能磷酸化合物，是细胞可直接利用能量形式。

②营养物分解产生的能量约
40%
用于产生
ATP
。

③体内许多代谢物的
“活化”

反应
（吸能）
大多直接或间 接地与
ATP
酸酐键的水
解放

④反应相偶联，使“活化”反应能顺利进行。

（二）
ATP
是体内能量转移和磷酸核苷化合物相互转变的核心

（三）
ATP
通过转移自身基团提供能量

（四）磷酸肌酸是高能键能量的储存形式

?

简述氨基酸在体内的代谢概况。

成人体内的蛋白质每天约有
1%
～
2%
被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生
的氨基酸，大约
70%～
80%
被重新利用合成新的蛋白质。
(1)
食物中的蛋白质在胃
肠道被消化吸收后转变成氨基酸进入血液，经过脱氨基作用生成
α
-
酮酸和
NH3
，
α
-
酮酸可彻底氧化分解并提供能量，
或经氨基化生成营养 非必需氨基酸，
还可转
变成糖及脂类化合物。
而
NH3
通过丙氨酸< br>-
葡萄糖循环从骨骼肌运往肝，
也可通过
谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或 肾，而在肝内合成尿素，这是最主要的去
路；
合成非必需氨基酸和其它含氮化合物以及谷氨酰胺 ，
最后在肾小管分泌的
NH3
在酸性条件下生成
NH4+
，
随尿排出。
（
2
）
组织蛋白质在体内分解生成组织氨基酸，
后者经脱 羧基作用生成胺和
CO2
，也可经代谢作用最终生成嘌呤、嘧啶、肌酸等
含氮

化合物。未被代谢的组织氨基酸又可重新合成组织蛋白质。


?
试述体内氨基酸脱氨基作用有哪些方式？

①氨基酸通过
转氨基< br>作用脱去氨基
,
即在转氨酶
(transaminase)
的作用下，
某一氨
基酸去掉
α
-
氨基生成相应的
α
-
酮酸，
而另一种
α
-
酮酸得到此氨基生成相应的氨
基酸的过程。转氨 基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合
成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式 并未产生游离的氨。

②
L-
谷氨酸通过
L-
谷氨酸脱氢酶 催化脱去氨基，此种方法存在于肝、脑、肾中，
辅酶为
NAD+
或
NAD P+
，
GTP
、
ATP
为其抑制剂，
GDP
、ADP
为其激活剂。典型为转
氨基偶联氧化脱氨基作用：此种方式既是氨基酸脱氨基的主要 方式，也是体内合
成非必需氨基酸的主要方式。

③氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基，主要在心肌、骨骼肌组织。

④氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基