老是打饱嗝I型胶原蛋白

2021年2月6日发(作者：前列腺结石的原因)
实用标准文案

Ⅰ型胶原分子长度约
300nm
，直径约
1 .5nm
，呈棒状，由三条肽链组成，
其

中有两条α
(
Ⅰ
)
链，一条

α
(
Ⅱ
)
链。对机体功能作用
最强。
α
(
Ⅰ
)
链和α
(
Ⅱ
)
链之
间的氨基酸序列只有微小
的差异。有人 利用Ⅰ型胶
原蛋白的电脑模型来模拟
结缔组织的外基质结构，
结果表明，用其它一些基
团取代Ⅰ型胶原蛋白两条
链上氨基乙酸就会导致骨
合成异常。第
3
条 α链多
存在于绝大多数真骨鱼类，尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。由
3
条异种α
链形成的单一型杂分子α
1
(
Ⅰ
)
α
2
(
Ⅰ
)
α
3
(
Ⅰ
)
组成，而非
[< br>α
1
(
Ⅰ
)]
2
α
2
(
Ⅰ
)
。有人研究
了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白
(ASC)的电泳类型，发现在电泳
谱带上可以清楚地看到β、γ、α
1
和α
2组分，且α
1
的分子量为
130 kD
，α
2
的分
子量为
110 kD
。因此，在某些鱼类中 ，与其他组织，如肌肉和膀胱相比较，鱼
皮胶原蛋白中的α
3
(
Ⅰ
)
链更适宜传递。
[30-32]





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胶原蛋白不易被一般的蛋白酶 水解，
但能被动物胶原酶断裂，
断裂的碎片自动变
性，可被普通蛋白酶水解。



胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、< br>谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，
因此，胶原蛋白属 不完全蛋白质。




由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，
一般的加工温度及短时间
加热都不能使其分解，
从而造成其消化吸 收较困难，
不易被人体充分利用。
水解
后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品 中的其它蛋白质的吸收。


胶原作为医用生物材料，
最重要的特点在于其低 免疫原性，
与其它具有免疫
原性的蛋白质相比，
胶原蛋白的免疫原性非常低。
人们甚至曾认为胶原不具有抗
原性，研究表明：胶原具有低免疫原性，不含
端肽
时免疫 原性尤其低。胶原有三
种类型的抗原分子，
第一类是胶原肽链非螺旋的端肽
，
在天然和变性胶原中均存
在。
由于
2
个不同种类的哺乳动物中间的胶原蛋白，
其整个氨基酸序列变化不是
很大，
而且胶原蛋白的
三螺旋区域有高度的进化稳 定性
，
但在非螺旋的末端区域
中有很大的变化性，
在这区域中几乎
5 0%
以上的氨基酸残基表现出种属性变化，
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